Исследователи NIAID (Национальный Институт аллергии и инфекционных заболеваний) и их коллеги обнаружили механизм с помощью которого некоторые бактерии, например, вызывающие Q-лихорадку и болезнь легионеров, собирают оболочку своей клетки.
Их работа объясняет, как эти патогены используют много различных мембранных белков, называемых "поринами", чтобы привязать внешнюю мембрану к клеточной стенке бактерии. Эти результаты предлагают новый взгляд на структуру клеток бактерий, что важно для разработки новых антимикробных терапий.
Грамотрицательные бактерии имеют клеточную оболочку, состоящую из внешней мембраны (ОМ), пептидогликана (ПГ) и внутренней мембраны (ВМ). ОМ и ПГ являются несущими, селективно проницаемыми структурами, которые стабилизируются совместными взаимодействиями ВM и ОМ белков. У Escherichia coli липопротеин (Lpp) Брауна образует единственную ковалентную связь между ОМ и ПГ и имеет решающее значение для стабильности клеточной оболочки; однако большинству других грамотрицательных бактерий не хватает Lpp, поэтому было высказано предположение, что присутствуют альтернативные механизмы стабилизации ОМ.
Мы использовали гликопротеомный анализ ПГ, чтобы показать, что β-баррель ОМ белков ковалентно прикреплен к ПГ у нескольких грамотрицательных видов, в том числе Coxiella Burnetii, Agrobacterium tumefaciens и Legionella pneumophila. У C. Burnetii мы обнаружили, что между белками ОМ и ПГ возникают четыре различных типа ковалентных аттачменов, причем связывание β-барреля ОМ белка BbpA становится наиболее распространенным в стационарной фазе, а связывание липопротеина LimB аналогично на протяжении всего клеточного цикла.
Используя генетический подход, мы демонстрируем, что связывание BbpA в зависимости от цикла клетки частично зависит от L,D-транспептидазы (Ldt), регулируемой развитием. Используя полученные данные, мы предлагаем модель грамотрицательной стабилизации оболочки клетки, которая включает в себя управление клеточным циклом и расширенную роль Ldt в ковалентно присоединяемых поверхностных белках к ПГ.
