Ученые определили структуру белка, который позволяет бактериям-термофилам «дышать» железомУченые определили структуру белка, который позволяет бактериям-термофилам «дышать» железом
Ученые описали пространственную структуру белка OmhA, который помогает бактериям, живущим при высоких температурах и в отсутствие кислорода, получать энергию в результате внеклеточного переноса электронов на нерастворимые минеральные соединения железа.
Белок состоит из двух частей, одна из которых отвечает за перенос электронов, а вторая - обеспечивает закрепление OmhA в бактериальной оболочке. Микроорганизмы активно участвуют в преобразовании разных форм железа, в том числе, в формировании минеральных пластов. Таким образом, полученные данные расширяют представления о формировании горных пород и, в частности, круговороте железа в природе. Результаты исследования, поддержанного грантом Российского научного фонда и выполняемого в рамках национального проекта «Наука и университеты», опубликованы в журнале Structure.
Дыхание — это процесс, благодаря которому клетки получают энергию. В дыхательном процессе участвуют белковые комплексы, формирующие дыхательную цепь, по которой передаются электроны. Конечным акцептором электронов у растений, животных и многих микроорганизмов служит кислород. Именно поэтому мы не можем жить в его отсутствие. Однако существуют бактерии, обитающие в бескислородных средах. Эти микроорганизмы в качестве акцептора электронов могут использовать окисленные соединения серы, азота, а также нерастворимые оксиды металлов, находящиеся во внеклеточном пространстве. Перенос электронов на нерастворимые оксиды металлов в дыхательных процессах называется бактериальной металлоредукцией. Наиболее распространенным является процесс бактериальной железоредукции, где акцепторами электронов являются минеральные формы оксидов железа, такие как ферригидрит, гематит, гетит. Таким образом, бактерии активно участвуют в формировании каменной оболочки планеты.
Ключевую роль в переносе электронов от клетки на внеклеточный акцептор или между двумя клетками выполняют мультигемовые цитохромы - белковые молекулы, содержащие от 4 до 25 и более гемов - железосодержащих комплексов, которые отвечают за перенос электронов. К настоящему моменту известно множество бактериальных цитохромов, участвующих во внеклеточном транспорте электронов. Структура и механизм их работы зависит от строения бактериальной стенки и природы акцептора.
Ученые из ФИЦ Биотехнологии РАН (Москва) описали свойства и пространственную структуру 11-гемового цитохрома OmhA из бактерии Carboxydothermus ferrireducens, которая обитает в богатых железом горячих источниках и использует нерастворимые соединения железа в качестве акцепторов электронов в дыхательных процессах.
Авторы показали, что молекула OmhA является димером, в котором каждый мономер состоит из двух доменов, один из которых, содержащий все 11 гемов, отвечает за перенос электронов из клетки через внеклеточное пространство на нерастворимый акцептор – ферригидрит. Помимо переноса электронов на ферригидрит, OmhA может переносить электроны на нитрит и гидроксиламин, а также на растворимые низкомолекулярные переносчики флавиновой природы. Широкий круг используемых акцепторов может расширять адаптационный потенциал бактерии в условиях изменения среды обитания. Анализ пространственной структуры позволил выделить несколько групп гемов, в том числе гемы, отвечающие за вход электронов в электрон-транспортную цепь, гемы, формирующие электрон-транспортную цепь, и гемы, отвечающие за взаимодействие и перенос электронов на акцепторы.
Второй домен имеет строение, похожее на строение белков, формирующих специальный белковый слой на внешней поверхности клетки, отвечающий за связывание и распределение функционально важных внеклеточных белков. Встраивание этого домена в белковый слой обеспечивает закрепление и функционально правильное расположение электрон-транспортной цепи первого домена относительно других белков - доноров электронов в клетке бактерии. Таким образом, авторам удалось охарактеризовать цепь переноса электронов от поверхности клетки к внеклеточному акцептору.
«Нам удалось установить пространственное строение одного из основных белков экстраклеточного электронного транспорта термофильной бактерии Carboxydothermus ferrireducens, а также установить механизмы связывания этого белка с поверхностью клетки и поверхностью минеральной формы акцептора электронов - ферригидрита», — рассказывает заведующий лабораторией инженерной энзимологии, научный руководитель ФИЦ Биотехнологии РАН, академик В.О. Попов.
